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揭秘斑马鱼变色奥秘! [复制链接]

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揭秘斑马鱼变色奥秘!PNAS: 斑马鱼如何通过调控其细胞内的鸟嘌呤晶体排列,以实现结构色彩的精细调整,进而用于社交、体温控制和伪装
& u! ^' K/ |" u. q5 s3 k来源:生物谷原创 2024-06-26 14:03/ ^) \8 r7 _1 t( E( F, N
这项研究不仅阐明了结构色彩变化的细胞机制,还揭示了动力蛋白通过微管网络定向运动,响应NE信号,调控斑马鱼虹膜载体中晶体角度和颜色变化的详细过程。
& I( z. S! p  C4 A# A几个世纪以来,动物改变颜色的能力一直吸引着科学家。动物变色的原因有很多,包括体温调节、交流、伪装和防止紫外线辐射。2 X+ T8 t' w0 u0 g' s+ J2 O' c$ C
动物的颜色转换依据其机制和速度,可归结为形态或生理两类变化。形态变化较慢,涉及到色素的生成、分解或化学变化,如人类晒黑需数小时至数天;而生理变化则迅速,仅需几秒到几分钟,通过激素调控色素颗粒的微管依赖性重排实现,具体为动蛋白促进颗粒分散呈现深色,动力蛋白促使聚集展现浅色,以此动态调整光线吸收,迅速改变外观色彩。0 W. h6 A4 Y; w! ^/ V) k9 f
另一种重要的着色方式是结构着色,它涉及特定透明纳米结构对光的反射或散射,借由光的干涉效应产生色彩。虹膜中的鸟嘌呤晶体便是实例,其色彩源自多层膜干涉,这种结构在众多动植物中普遍存在。颜色的调节依赖于晶体间距离的微妙调整,这一机制已在部分鱼类和浮游生物中观察到,尽管其细胞及分子基础大多仍待揭秘。
3 F; f5 p/ _/ b0 F: o+ I
7 o- v  q# k; b" z图片来源:https://doi.org/10.1073/pnas.2308531121' {& W9 Q8 m1 f) O  e
近日,来自魏茨曼科学研究所的研究者们在PNAS杂志上发表了题为“The physical and cellular mechanism of structural color change in zebrafish”的文章,研究揭示了斑马鱼如何通过调控其细胞内的鸟嘌呤晶体排列,以实现结构色彩的精细调整,进而用于社交、体温控制和伪装。
# D1 A1 B' I4 g- y) n; h7 M+ P" o在本研究中,研究者结合了3D聚焦离子束扫描电子显微镜(FIB-SEM)、微聚焦X射线衍射、超分辨荧光显微镜等先进技术,深入探究了在去甲肾上腺素(NE)诱导下,斑马鱼虹膜载体中晶体排列的动力学变化和三维细胞重组过程。1 j. p; q& F% C0 i
( w# m. |* k: ]: S: B7 m0 @& j
斑马鱼鳞状虹膜的解剖、晶体特性和变色能力
: E- ^& F" n' k2 u9 {图片来源:https://doi.org/10.1073/pnas.2308531121
9 r# v5 |, o+ Y  O3 Q研究者发现,颜色变化是由于细胞内晶体协调倾斜20°造成的,这影响了光的反射角度和晶体堆积方式。此外,动力蛋白抑制剂的应用阻止了NE引起的色彩红移,表明动力蛋白通过与晶体周围膜的相互作用及其沿微管的移动,对晶体倾斜和色彩变化起关键作用。
  x3 b4 N& V  Z) O( I& i4 @纤维扫描电子显微镜和微管组织中心(MTOC)图谱显示,微管由位于虹膜载体两极附近的两个MTOC形成,它们平行于单个晶体,并位于单个晶体之间。这表明,动力蛋白通过与单个晶体周围的限制膜结合并向微管负端移动来驱动晶体角度对去甲肾上腺素的反应。最后,研究还发现细胞内cAMP水平对这一变化过程具有调控作用。
  O# c0 d* F( i  Q + b9 Y! x0 U  }; k( ?* a
微管和微管减去末端定向运动蛋白动力蛋白驱动去甲肾上腺素引起的颜色变化
( n* Z, d  r( Z8 m  w图片来源:https://doi.org/10.1073/pnas.23085311213 H8 {% g7 Y! U; y
总结而言,这项研究不仅阐明了结构色彩变化的细胞机制,还揭示了动力蛋白通过微管网络定向运动,响应NE信号,调控斑马鱼虹膜载体中晶体角度和颜色变化的详细过程。这一新发现的细胞机制,即晶体、动力蛋白和微管之间的协作,可能普遍存在于其他具备结构变色能力的生物中,并可能启发新型可调节的人造光子晶体材料的研发。(生物谷 Bioon.com)
; V' D7 G$ p7 e1 V参考文献:
5 q, D% ?: n) Y" R. ]4 tDvir Gur et al. The physical and cellular mechanism of structural color change in zebrafish. Proc Natl Acad Sci U S A. 2024 Jun 4;121(23):e2308531121. doi: 10.1073/pnas.2308531121.
) b. C: H2 d1 ]: X- }6 \
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